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Peptidase


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Peptidasen (Kurzform vom Peptidbindungshydrolasen) gehören einer Gruppe Enzymen an die Proteine oder Peptide spalten können. Dabei katalysieren sie die Hydrolyse von Peptidbindungen . Peptidasen werden häufig auch als Proteasen Proteinasen oder proteolytische Enzyme bezeichnet.

Inhaltsverzeichnis

Vorkommen und Aufgaben

Peptidasen sind für alle Organismen lebensnotwendig. Sie sind ubiquitär d.h. sie in allen Geweben und Zellen vor. Man unterscheidet intrazelluläre und extrazelluläre Peptidasen .

Intrazelluläre Peptidasen übernehmen in zahlreichen Zellkompartimenten Aufgaben. So sorgen sie für die Aufrechterhaltung Proteinhaushalts der Zelle:

  • Proteine werden nach der Herstellung durch Abspaltung Peptidfragmenten in den aktiven Zustand überführt.
  • Signalpeptidasen spalten Signalpeptide von Proteinen ab und so sicher dass intrazellulär synthetisierte Proteine an richtigen Einsatzort weiter geleitet werden.
  • Peptidasen sind an der Prozessierung von Antigenen Eine wichtige Rolle spielt hier eine großer mehreren Untereinheiten bestehender Peptidasekomplex das sogenannte Proteasom .
  • Werden Proteine nicht mehr gebraucht oder sind beschädigt werden sie von Peptidasen in den Lysosomen abgebaut. Alle eukaryoten Zellen haben zusätzlich ATP -abhängige proteolytisches System das im Cytosol lokalisiert ist.

Extrazelluläre sezernierte Peptidasen findet man bei Organismen vor allem im Verdauungstrakt wo sie die hydrolytische Spaltung von katalysieren. Sie werden aber auch in anderen Flüssigkeiten gefunden wo sie zum Teil hoch Aufgaben übernehmen wie zum Beispiel die Peptidasen Blutgerinnungssystems des Komplementsystems und des fibrinolytischen Sytems .

Peptidasen selbst können durch limitierte Proteolyse eines Teiles des Moleküls ) aktiviert werden. Durch Peptidaseinhibitoren niedermolekulare Substanzen wie z.B. Pepstatin Iodacetat Phenanthrolin können Peptidasen gehemmt werden.

Klassifikation von Peptidasen

EC-Nomenklatur

Peptidasen werden wie alle anderen Enzyme mit Hilfe der sogenannten EC -Systematik in Gruppen eingeteilt. Peptidasen gehören zur 3 der Hydrolasen und bilden dort die Unterklasse 3.4. ist wiederum in 14 Unter-Unterklassen unterteilt:
 
Unter-Unterklasse Peptidase-Typ Anzahl der Einträge
3.4.11 Aminopeptidasen 20
3.4.13 Dipeptidasen 11
3.4.14 Dipeptidyl-Peptidasen 8
3.4.15 Peptidyl-Dipeptidasen 3
3.4.16 Serin-Carboxypeptidasen 4
3.4.17 Metallocarboxypeptidasen 19
3.4.18 Cystein-Carboxypeptidasen 1
3.4.19 Omegapeptidasen 11
3.4.21 Serin-Endopeptidasen 77
3.4.22 Cystein-Endopeptidasen 28
3.4.23 Aspartat-Endopeptidasen 34
3.4.24 Metalloendopeptidasen 70
3.4.25 Threonin-Endopeptidasen 1
3.4.99 Endopeptidasen unbekannten Typs 0
  Gesamtanzahl 287

Grundlage dieser Nomeklatur ist die Art katalysierten Reaktion sowie des aktiven Zentrums.

Art der katalysierten proteolytischen Reaktion

Da Enzyme unterschiedlichste chemische Reaktionen katalysieren ist es folgerichtig sinnvoll sie anhand dieser zu klassifizieren. Eine erste Einteilung der Peptidasen enzymologischen Gesichtpunkten ist die in Exopeptidasen und Endopeptidasen .

Exopeptidasen spalten die Polypeptidkette von den Enden her. Diejenigen die N-Terminus agieren werden je nach abgespaltenem Fragment Aminopeptidasen (Abspaltung einer einzelnen Aminosäure) Dipeptidyl-Peptidasen (Freisetzung eines Dipeptids) oder Tripeptidyl-Peptidasen (Freisetzung eins Tripeptids) bezeichnet. Am C-Terminus Exopeptidasen setzen einzelne Aminosäuren ( Carboxypeptidasen ) oder Dipeptide ( Peptidyl-Dipeptidasen ) frei. Darüber hinaus gibt es Exopeptidasen spezifisch Dipeptide spalten ( Dipeptidasen ) oder endständige substituierte zyklisierte oder über Isopeptidbindungen verknüpfte Aminosäuren können ( Omega-Peptidasen ).

Endopeptidasen spalten meist an sehr spezifischen innerhalb der Polypeptidkette. Eine zufriedenstellende Klassifizierung anhand Spezifität ist nicht möglich. Deshalb erfolgt hier Unterteilung auf Basis des aktiven Zentrums ( siehe unten ). Die Länge der zu spaltenden Polypeptidkette bei Endopeptidasen in einem weiten Bereich variieren. sind Proteine die Substrate . Es gibt jedoch auch eine Untergruppe Endopeptidasen die auf kürzere Peptide als Substrat sind ( Oligopeptidasen ).

Art des aktiven Zentrums

Peptidasen haben wie alle Enzyme ein aktives Zentrum das die jeweilige Reaktion - diesem Fall die Hydrolyse von Peptidbindungen - Innerhalb dieser Zentren sind einige bzw. Gruppen Aminosäuren von entscheidender Bedeutung für die Funktionalität. hat sich demzufolge als sinnvoll erwiesen Peptidasen der chemischen Beschaffenheit ihrer katalytischen aktiven Zentren klassifizieren. Danach können Peptidasen in fünf Gruppen werden ( siehe nachfolgende Tabelle ):
 
Funktionelle Aminosäure bzw. aktives Zentrum Beispiel Inhibitor
Aspartat Pepsin Cathepsin E Pepstatin
Cystein Papain Cathepsin K Iodacetat
Metallo (Metallkomplex) Thermolysin Collagenase (bei Wirbeltieren) Carboxypeptidase A 1 10-Phenanthrolin
Serin Trypsin Prolyl-Oligopeptidase Diisopropyl-fluorophosphat
Threonin Proteasom (Lactacystin)
Unbekannt gpr-Endopeptidase Prepilin Typ IV Peptidase Keiner der Obengenannten

Struktur

Die Unterteilung der Peptidasen nach dem weist Schwächen auf. So werden die zahlreichen durch nur 6 Unter-Unterklassen repräsentiert. Verschiedenartige Peptidasen sich dabei in der gleichen Gruppe wieder. gravierenste Nachteil ist jedoch dass strukturelle evolutionäre Gemeinsamkeiten zwischen den einzelnen Enzymen nicht werden.

Dazu wurde 1993 von Rawlings und ein neues Klassifikationsschema genannt MEROPS eingeführt das Aspekte sowie evolutionäre Verwandtschaftsbeziehungen auf Basis der berücksichtigt.

Weiterführende Informationen

siehe auch: Thrombin Renin-Angiotensin-Aldosteron-System

Weblinks



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