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Licht in's Dunkle hitzestabiler Proteine

31.05.2000 - (idw) Universität Bayreuth

Der Bayreuther Biochemiker Dieter Perl konnte, zusammen mit Kollegen vom Max-Delbrück-Centrum für molekulare Medizin in Berlin, jetzt zeigen, wodurch die Thermostabilität eines bakteriellen Kälteschockproteins (relativ zu seinem mesophilen Homologen) verursacht wird. Systematische Mutagenesen und Stabilitätsmessungen ergaben, daß die stark erhöhte Stabilität dieses Proteins auf lediglich zwei Austauschen geladener Aminosäuren an der Proteinoberfläche zurückgeführt werden kann.

Biochemische Forschung
Licht in's Dunkle hitzestabiler Proteine
Optimierung im Ladungsmuster an der Proteinoberfläche spielt große Rolle

Bayreuth (UBT) Extremophile sind Mikroorganismen, die unter extremen äußeren Bedingungen wachsen können. Sie sind von großer Bedeutung in der Biotechnologie, da sie äußerst stabile Proteine mit hohem technischen Nutzen produzieren. Viele Enzyme, die in Biochemie und Molekularbiologie verwendet werden, stammen aus Extremophilen.

Zu den Extremophilen zählen vor allem die thermophilen Mikroorganismen, deren optimale Wachstumstemperaturen zum Teil weit über 50°C liegen. Die Proteine aus diesen Organismen sind sehr hitzeresistent. Ihre geordnete Raumstruktur, die Voraussetzung für die korrekte Funktion ist, bleibt selbst bei sehr hohen Temperaturen erhalten und ermöglicht diesen Organismen das Überleben unter diesen extremen Umweltbedingungen.

Woraus resultiert die hohe Stabilität dieser Proteine? Die Beantwortung dieser Frage ist von großem Interesse in der Biochemie, weil es dann möglich wäre,die Stabilität empfindlicher Proteine, und damit ihren technischen Nutzen, zu verbessern. Die molekularen Ursachen der Thermostabilität von Proteinen liegen allerdings noch weitgehend im Dunkeln, da sich homologe Proteine aus mesophilen und thermophilen Organismen meist sehr stark in ihrem Aufbau, d. h. in ihrer Aminosäuresequenz unterscheiden.

Der Bayreuther Biochemiker Dieter Perl in der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Franz-Xaver Schmid konnte, zusammen mit Kollegen vom Max-Delbrück-Centrum für molekulare Medizin in Berlin, nun zeigen, wodurch die Thermostabilität eines bakteriellen Kälteschockproteins (relativ zu seinem mesophilen Homologen) verursacht wird (Nature Structural Biology 7, 380-383 (2000)). Systematische Mutagenesen und Stabilitätsmessungen ergaben, daß die stark erhöhte Stabilität dieses Proteins auf lediglich zwei Austauschen geladener Aminosäuren an der Proteinoberfläche zurückgeführt werden kann. Alle anderen Sequenzunterschiede zwischen den beiden Proteinen sind lediglich das Produkt neutraler evolutionärer Divergenz und haben mit der Thermostabilität nichts zu tun. Aus dieser Arbeit wird klar, daß Optimierungen im Ladungsmuster an der Proteinoberfläche für die Thermostabilität eine große Rolle spielen.

Interessanterweise konnte das wenig stabile mesophile Kälteschockprotein durch die Einführung von nur diesen beiden Aminosäuren fast genauso stabil gemacht werden wie das thermophile Protein. Diese Erkenntnis, daß wenige Mutationen zur Verbesserung der elektrostatischen Wechselwirkungen genügen, um ein Protein so stabil wie sein thermophiles Homologes zu machen, werden von den Wissenschaftlern als sehr ermutigend für die Entwicklung von Strategien zur Proteinstabilisierung eingeschätzt.
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