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Kristallstrukturen neuer Nickel- und Eisen-haltiger Enzyme

12.11.2002 - (idw) Universität Bayreuth

Dr. Vitali Svetlitchnyi (Bild) ist zusammen mit Professor Dr. Ortwin Meyer am Lehrstuhl für Mikrobiologie von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) in Bonn ein neues Forschungsvorhaben bewilligt worden.


Dr. Vitali Svetlitchnyi Es trägt den Titel: "NiFe-CO-Dehydrogenase und Acetyl-CoA-Synthase von Carboxydothermus hydrogenoformans: Struktur, Funktion und Katalysemechanismus". Im Zentrum des Vorhabens stehen die Nickel- und Eisen-haltigen Enzyme Kohlenmonoxiddehydrogenase und Acetyl-Coenzym A-Synthase aus dem strikt anaeroben Bakterium C. hydrogenoformans. Diese Bakterien leben in vulkanischen heissen Quellen, benutzen als Nahrung das dort auftretende Giftgas Kohlenmonoxid und bilden als Endprodukt der Kohlenmonoxidoxidation die Gase Wasserstoff und Kohlendioxid. In den Bakterien katalysiert das Enzym Kohlenmonoxiddehydrogenase die Umsetzung von Kohlenmonoxid in das ungiftige Gas Kohlendioxid. Acetyl-Coenzym A-Synthase katalysiert die Bildung von Acetyl-Coenzym A aus dem entstandenen Kohlendioxid und somit die Festlegung des Kohlendioxids in die organische Substanz der bakteriellen Zellen. Kürzlich ist am Lehrstuhl für Mikrobiologie die Kristallisation der beiden Enzyme gelungen, und ihre hochaufgelösten Kristallstrukturen konnten von den Bayreuther Wissenschaftlern in Kooperation mit Wissenschaftlern vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried gelöst werden. Dabei stellte sich heraus, dass die beiden Enzyme unterschiedliche hochinteressante aktive Zentren besitzen, in denen die Metalle Nickel und Eisen eine maßgebliche Rolle bei der Katalyseleistung spielen. Wie sich die katalytischen Reaktionen an beiden Biokatalysatoren tatsächlich strukturell und funktionell auf atomarem Niveau vollziehen, ist die Hauptfragestellung des bewilligten Forschungsvorhabens.

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